整聯(lián)蛋白是由α、β兩個亞單位組成的異源性二聚體，屬于Ⅰ型跨膜糖蛋白（即C端位于胞液面，N端位于細胞外的一次跨膜結構），其中含有一段疏水性的、穿越磷脂雙層的肽鏈，通過一種對金屬離子具有依賴性的相互反應進行許多細胞外配體的識別，其中也包括脂多糖。

PU.1為轉錄因子的ets家族成員，在B細胞和單核-巨噬細胞中表達，識別DNA特定的序列并結合到DNA上，在轉錄水平上調節(jié)著基因表達。當然，該基因的調控元件序列必須含有PU.1結合位點。β2無一例外地均表達在淋巴細胞和髓性細胞中。在髓性細胞分化中，CD18 mRNA表達顯著增加，這是由于CD18轉錄上升所致。CD18啟動子中含有2個PU.1結合的位點，這些位點發(fā)生突變會顯著降低CD18啟動子的活性，造成相應PU.1結合的下降。因此，CD18啟動子要同PU.1轉錄因子結合才可促使髓性分子的表達。

人類αL（相對分子質量為177000），αM（相對分子質量為165000），αX（相對分子質量為150000）及αD（相對分子質量為160000）基因成簇地分布在16號染色體上，αM、αX、αD的氨基酸序列同源性為60%~66%，它們與αL的同源性為35%。

Wright等證實，CD18也是與脂多糖有親和力的受體，主要在白細胞上表達，與內(nèi)毒素相關的整聯(lián)蛋白家族成員α鏈和CD18（β2）組成異源性受體分子（圖4-1），可替代CD14與內(nèi)毒素結合的生物學效應。CD18家族能夠結合細菌外膜上和游離的脂多糖，參與宿主對細菌的吞噬作用。